目前广泛使用纯化GST(谷胱甘肽S-转移酶)融合蛋白的方法是，利用GSH(谷胱甘肽)和GST的特异结合原理，将GSH偶联于琼脂糖凝胶，结合样品中的GST融合蛋白，然后用还原型的谷胱甘肽洗脱GST融合蛋白，获得纯化的GST融合蛋白。然而，有部分需求较高纯度GST融合蛋白时，纯化会有一些困难，会有一些杂蛋白无法去除，无法达到纯度的需要。
GST融合蛋白为在蛋白的C端和/或N端带有GST标签(谷胱甘肽S-转移酶)。GST-Tag相对分子质量较大，约为26KD，插入在目的蛋白的C末端或N末端，大肠杆菌中常用在N端。GST(谷胱甘肽巯基转移酶)蛋白本身是一个在解毒过程中起到重要作用的转移酶。一般选择GST标签的目的有两个，一是提高蛋白表达的可溶性，二是提高蛋白的表达量。GST标签可增加外源蛋白的可溶性；可在不同的宿主中表达，适用范围广；可用不同的蛋白酶方便去除；很好保留了蛋白的抗原性和生物活性，提高外原蛋白的稳定性；高特异性，纯化方便且温和；因此GST标签广泛应用于蛋白纯化领域。
蛋白质的化学结构组成以及生物功能的研究往往都建立在蛋白分离纯化的基础之上。在蛋白质分离纯化过程中，不仅要保证最终蛋白质的纯度，同时要防止蛋白结构变化而导致的生物活性损失。蛋白质分离纯化方法通常利用目的蛋白与杂质蛋白之间的理化性质、化学结构、生物功能等特征的不同来实现目的蛋白与杂蛋白的分离。
常见的蛋白纯化方法有沉淀法，包括硫酸铵沉淀、有机溶剂沉淀、聚乙烯亚胺沉淀、聚乙烯二醇沉淀、等电点沉淀和亲和沉淀；相分配法，包括两相分配法和三相分配法；层析法，包括离子交换层析、疏水作用层析、反向高效液相色谱、亲和层析和凝胶过滤层析；电泳法，包括等电聚焦电泳和毛细管电泳。
